Производство и использование гранулированных кормов

ИЗМЕНЕНИЕ ПРОТЕИНОВ

Белками, или протеинами, называют высокомолеку; ные полимеры аминокислот. Они являются основным, териалом построения протоплазмы живой клетки.

В состав молекулы белка, кроме углерода, кислоро] водорода, входит азот. Поэтому белки называют азе тыми веществами. Многие белки содержат серу, НЄ! рые — незначительные количества железа и фосфора.

В науке и практике кормления к сырому протеину сят как белки, так и азотсодержащие соединения неб<

ного характера, называемые амидамшВ состав амидов вхо­дит свободные аминокислоты, амиды кислот, азотсодержа­щие глюкозиды и органические основания.

Так как амиды в большинстве кормов на 2/з состоят из л мпнокислот, а аминокислоты по физиологическому дейст - ншо близки к белкам, то об обеспечении животных азотсо­держащими веществами судят не по белку, а по сырому или переваримому протеину.

В растениях протеинов меньше, чем углеводов. В семе - и. їх злаковых культур в пересчете на абсолютно сухое ве­щество содержится 9—12%, а в семенах бобовых — 25— 35% протеина.

У животных белки тела образуются или непрерывно об - шжляются за счет постоянного потребления аминокислот, доставляемых с сырым протеином кормов и продуктами микробного происхождения преджелудков жвачных.

В кормах растительного происхождения преобладают простые протеины, которые под действием ферментов, кис­лот, щелочей распадаются, присоединяя воду, или гидроли­зуются с образованием в конечном итоге аминокислот. При гидролизе протеина получают сложную смесь многих ами­нокислот.

Несмотря на возможность животных синтезировать ряд аминокислот, в практике кормления необходимо включать идряду с незаменимыми аминокислотами и заменимые, что­бы не допускать синтеза последних из незаменимых.

Для образования протеина в организме животных необ­ходимо наличие одновременно всех необходимых для син­има аминокислот в определенных соотношениях. Дефицит хотя бы одной аминокислоты ограничивает биосинтез бел­ка, приводит к нарушению азотного обмена. При недостат­ке каких-либо аминокислот не используются для биосинтеза и другие аминокислоты. Они дезаминируются, накаплива - вися продукты их обмена, что приводит к нарушению обме­на иеществ.

Таким образом, необходимо поступление из пйщеварн - имьпого тракта аминокислот равномерное и в полном набо­ре Протеин должен систематически поступать с пищей, поскольку протеин тела непрерывно расходуется. Он необ - дпдим для построения белка тела животных, для образо­вания белка молока, тканей взрослых животных, фермен­том, гормонов, Иммунных тел и других жизненно важных Веществ.

Учитывая исключительное значение протеинов в корм­лении животных, очень важно проследить, каким изменени­ям они подвергаются в процессе гранулирования корма к как эти изменения сказываются на их доступности.

При воздействии на корм тепл^, влаги, механическогс давления, которые свойственны процессу гранулирования протеины теряют первоначальные (нативные) свойства^ внешне выражающиеся в свертывании, выпадении в осадок, то есть происходит так называемая денатурация протеинов Процесс этот зависит от температуры, длительности ее воз* действия, влажности,. pH, присутствия различных ионої и др.

Среди факторов, вызывающих денатурацию протеинов; особое место занимает тепловой. Большинство животныз протеинов денатурируют при температуре 45—50° С. В силь нокислой или сильнощелочной среде протеины денатуриру ют при температуре 37°С (Дмитроченко А. П. и др., 1975)

Наиболее характерным изменением протеинов при дё натурации является потеря ими растворимости в воде, в со левых или спиртовых растворах. Скорость и степень денату рации зависит от температуры и продолжительности нагре вания. Чем выше эти параметры, тем больше денатурация Степень и скорость денатурации зависит также от влажное ти — денатурация водного раствора белка происходит го раздо быстрее, чем денатурация того же белка в высушен ном состоянии. При воздействии высоких температу уменьшается водопоглотительная способность и способ ность к набуханию, повышается гидролизуемостъ протейні ферментами.

Кор'ма, прошедшие влаготепловую обработку, более аи тивно подвергаются воздействию протеолитического фе[ мента — пепсина, под действием которого увеличиваете количество растворимых протеинов. В то же время растве римый протеин расщепляется до более простых соедине ний — пептидов и аминокислот. Более жесткие режим! приводят к повышению накопления растворимых протейної и низкомолекулярных'фракций (Карчик Е. и др., 1975; Ер танов И. Д., 1966).

Исследуя динамику накопления продуктов протеолиз! при гранулировании белково-витаминных добавок (давле ние пара 0,3; 0,35 и 0,4 МПа), Е. Я. Челнокова (1976) приц] ла к выводу, что гранулирование кормов приводит к повь шению атакуемости протеинов БВД протеолитическим ферментами, о чем свидетельствует интенсивное накошн ние растворимых протеинов и низкомолекулярных проду| тов их распада.

П. М. Дарманьян и М. С. Дудкин (1978) изучали влия

tine гранулирования комбикорма для рыб при давлении пара 0,4 МПа, температуре прессуемого комбикорма 80— КГ)°С, влажности смеси 17—17,5% на изменение протеино­вого комплекса. Опытами установлено, что денатурация протеинов сопровождалась изменением их ферментативной атакуемости. Гидролизуемость белковых веществ протео­литическими ферментами возросла на 19,8%.

Как изменяется основная составная часть протеина — аминокислоты?

Согласно А. Бендер (1962), различают три вида изме­нения белковых веществ: первый — разложение аминоки­слот при избыточном тепловом воздействии, например при поджаривании. В этом случае понижается переваримость протеина и при химическом анализе аминокислоты уже не обнаруживаются в продукте; второй — образование в це­ни белковой молекулы связей между редуцирующими группами, обычно, входящими в состав сахаров того же продукта (так называемая реакция Мейларда, или реакция потемнения). Образующееся соединение не гидролизуется ферментами пищеварительного тракта, и лизин уже не мо­жет усваиваться животными; третий — изменения белко-> пых веществ приводят к тому, что задерживается освобо­ждение некоторых аминокислот в процессе переваривания продуктов.

Содержание лизина в протеине корма является одним из показателей его биологической ценности. Считается, что сели Е-аминогруппа лизина блокирована, то аминокислота не имеет питательной ценности, так как в связанном состо­янии эта группа не чувствительна к энзиматическому гид­ролизу, лизин не высвобождается из пептидной цепи и не утаивается организмом. У лизина Е-аминогруппа очень лабильна и в различных ситуациях легко вступает во взаи­модействие с углеводами, альдегидами и другими вещест - пами (Рахимов И. X., 1975).

Существенные изменения в структуре аминокислот воз­можны, в основном, при жестких режимах влаготепловой обработки кормов. Гранулирование, как известно, прохо - іпт при более мягких режимах, поэтому в одних случаях вообще не установлены потери аминокислот (Гарька - п. ш В. В., 1972; Чиков А. Е., 1968: Fridrich W., 1975), в тугих (Чиков А. Е., 1968; Савенко В. Г., Чиков А. Е., 1%Я) отмечены незначительные их потери.

В Украинском филиале ВНИИ комбикормовой промы­шленности (Гуменюк Г. Д., Ильчук В. Б. и др., 1980) были проведены исследования по изучению влияния различных

режимов гранулирования на сохранность питательных ве-і ществ. Гранулировали комбикорм для поросят, в состав ко.^ торого входило 20% сухого обезжиренного молока при давї лении пара от 0,05 до 0,4 МИа, влажность прессуемой смеа си при этом была от 11,6 до 17,8%, время обработки паром — от 9 до 21 с. |

Было установлено, что в процессе гранулирования ком^ бикорма при давлении пара от 0,05 до 0,2 МПа, влажности 11,6% и экспозиции 9 с достоверной оказалась разница я потере глицина и цистина. Потери всех незаменимых ами­нокислот составили 14,9%. Увеличение температуры npeq суемой смеси на 11—18°С и гранул на 7°С (при давленні пара 0,15—0,2 МПа) способствовало потере незаменимы аминокислот на 3,7% и суммы всех аминокислот на 5,5 по сравнению с гранулированным комбикормом, получении при тех же параметрах, но давлении пара 0,05—0,1 МП$ Повышение температуры прессуемой смеси до 71—80°С ] гранул до 79—85°С (давление пара 0,25—0,4 МПа) вызь вает значительную потерю лизина, гистидина, аргинши цистина (разница достоверна) и других аминокислот, также суммы незаменимых аминокислот на 19,6%. И на| большую потерю аминокислот вызвало увеличение продо; жительности обработки комбикорма паром до 9—13 и 14^ 21 с при той же влажности прессуемой смеси и давлені пара 0,25 МПа. Разница достоверной оказалась в поте! лизина, гистидина, аргинина, глицина, цистина, изолейщ на, триптофана, потеря других аминокислот оказала! близкой к достоверной (валин, лейцин, фенилаланин). Пі теря суммы незаменимых аминокислот составляет 24,7-j 28,5%, всех аминокислот—18,9—22,3%. Увеличение вр) мени обработки паром оказывает более сильное влиян| чем температура прессуемой смеси и гранул (напрямі при давлении пара 0,25 — 0,4 МПа).

Нами изучено также изменение качественных показаі лей гранулированного комбикорма при важности исх( ного сырья — 12,7—13,7 и 14,3—15,4%, давлении паї 0,25 МПа, экспозиции 9 с, температуре гранул 70—80"

С повышением влажности прессуемой смеси наблюдалс закономерное снижение потерь аминокислот. Но пот( незаменимых и суммы всех аминокислот составила всі

7,1 и 8,8% соответственно.

Во ВНИИ комбикормовой промышленности (Сої лов В. В., Седых Л. Н., 1973) были проведены опыты гранулированию комбикормов при давлении пара ОД 0,42 МПа, температуре гранул — 67 и - 78,9°С соответсті

по. В результате гранулирования при давлении пара 0,2 МПа потери аспарагиновой кислоты составили 16,3%, треонина — 18,6, глицина — 16,8, аланина — 13,1, валина — 13,3, метионина — 9,3, лизина — 27, гистидина — 22,6 и других аминокислот — .2,7—6,6%. С увеличением давления пара до 0,42 МПа потери аминокислот составили: глици­на — 11,1%, аланина — 8,8, валина — 10, метионина — 27,7, изолейцина—10,2, тирозина — 22,8, фенилаланина—12,6, лизина —24,6% и других аминокислот — 3—8%. Наиболее чувствительными к влаготепловой фбработке при гранули­ровании оказались лизин и метионин.

Потери'гистидина на 7—11%, треонина и глутаминовой кислоты на 9—19%, фенилаланина на 3—10% отметил в опытах Г. Л. Панковский (1969). В опытах В. А. Бузик (1970) в процессе гранулирования комбикормов 'лейцин разрушался на 16,3—18,3%, лизин — на 16,1%, при грану- лпровани комбикормов с вводом 5% лигносульфоната по­тери лейцина уменьшились до 8,6—10,6%, а лизина до Г»,4%. Такие большие потери лизина (22—34%) произошли при гранулировании комбикормов при давлении пара 0,3 МПа в опытах Л. А. Николенко (1971).

Влияние гранулирования на сохранность аминокислот fiivi ково-витаминных добавок в опытах Л. Я. Челноковой (1976) показано в таблице 4.

По всем незаменимым аминокислотам потери уменьша­ли ся с увеличением давления пара, начиная с 0,3— 0,35 МПа. Это, надо полагать, связано с тем, что в состав

БВД входит большое количество кормов животного про­исхождения, которые в процессе производства подверга­лись интенсивной тепловой обработке.

Таким образом, для лучшей сохранности аминокислот в гранулированных комбикормах, по нашим данным, необ­ходимо гранулировать их при более мягких режимах, то есть давление пара не должно превышать 0,15—0,2 МПа, а время обработки паром — 9 с.

Согласно существующей классификации по способно­сти растворяться в различных растворителях, белки делят­ся на группы: альбумины — растворяются в воде и слабых солевых растворах, кислотах и щелочах; глобулины — не растворяются в воде и разбавленных кислотах, но раство­ряются в слабых растворах нейтральных солей и разбав­ленных щелочах; гистоны — обладают явно выраженной способностью растворятся в щелочах; протамины — на­иболее простые белки, растворяются в воде; глютелины — растворяются только в растворах щелочей; проламины — хорошо растворяются в 60—80%-ном водном растворе эти­лового спирта, незначительно растворяются в воде (Сав - ронь Е. С., 1966).

Но в основном белки фракционируют по растворимости в воде, солевых растворах и растворах щелочей и кислот. Наиболее ценными для организма животных являются фракции белков, растворимых в воде и слабых растворах нейтральных солей, они легче перевариваются и усваива­ются организмом. Влияние различных параметров гранули­рования на изменение фракционного состава протеина бел­ково-витаминных добавок изучали Е. Я. Челнокова (1976),! Г. А. Егоров и др. (1975). Данные, полученные в опытах Е. Я. Челноковой, приведены в таблице 5. ,

Процесс гранулирования БВД не влияет на содержание общего протеина, но приводит к изменениям в соотношении' белковых фракций.

В процессе гранулирования происходит незначительное снижение водо - и солерастворимых фракций и увеличение, щелочерастворимой фракции. Такое увеличение происхо-'1 дит, как объясняет автор, за счет частичного растворения в; щелочи слабоденатурированных водо - и солерастворимых' фракций белка. Незначительно возрастает содержание бел-* ков нерастворимого осадка по сравнению с контролем. Пон теря белком растворимости говорит о его денатурационных] изменениях, происходящих под действием тепла, влаги и механического давления. ’

Качество протеинов кормов определяется их аминоки-

слотным составом, соответствующим потребностям того ви­да животных, которому скармливают протеин, и доступно­стью входящих в состав кормового протеина аминокислот для данного вида животных.

Под биологической доступностью подразумевается уро­вень возможного использования организмом количества аминокислот (в %), содержащихся в корме, для процессов синтеза белка и других метаболических превращений.

Биологическая доступность обусловливается многими факторами: местом произрастания и условиями производ­ства кормового протеина, сортом, видом растительных протеинов и др. В основном, определяется (Кальниц - кий Б. Д., Григорьев Н. Г., 1978): 1) структурой аминокис­лот. Так, кератины, относящиеся к группе протеиноидов — наиболее прочных белков, не растворяются в воде, органи­ческих растворителях, разведенных кислотах и щелочах, не расщепляются пищеварительными ферментами и не пере­париваются в желудочно-кишечном тракте; 2) уровнем клетчатки, которая способна адсорбировать аминокислоты, пептиды и даже белки и таким образом влиять на перева­римость и всасывание аминокислот в пищеварительном тракте; 3) уровнем протеина в рационе. Биологическая цен­ность протеина выше, если уровень его в рационе не более 10%; 4) наличием полисахаридных оболочек, не поддаю­щихся гидролизу'пищеварительных ферментов и затрудня­ющих высвобождение протеинов для переваривания; Г») природой углеводов, прежде всего воздействующих на

перистальтику Желудочно-кишечного тракта. Некоторые! исследователи пришли к выводу, что сложные углеводы П0І сравнению с простыми сахарами имеют важное значение] для использования протеина и аминокислот, что объясни-] ется более медленным прохождением химуса со значитель-1 но большим освобождением аминокислот; 6) наличием в! кормах инактивирующих веществ (ингибитор трипсина, ге-; маглютинин, госсипол и др.). <

Как было сказано выше, протеиновый комплекс в про­цессе гранулирования подвергается существенным измене^ ниям. Так, чаеіь белков денатурируется и разрушается] некоторая часть аминокислот. ]

В последнее время уделяется большое внимание вопрос су доступности аминокислот при влаготепловой обработке! кормов.

В литературе имеются сведения (Кальницкий Б. JX.* Григорьев Н; Г., 1978), что интенсивная тепловая обработ-і ка ухудшает доступность аминокислот, в частности лизина.] Поскольку лизин наиболее чувствительный к воздействию; высоких температур, доступность его снижается на 10—ч 20%. Основной причиной снижения доступности аминокис^ лот при тепловой обработке кормов считают возникновение! сахароаминных связей, или так называемой реакции Мей-j ларда (образование продуктов меланоидинов). Сахароан минные реакции обычно сопровождаются потемнением] продуктов до коричневого цвета. ]

Однако многочисленные литературные данные свиде-j тельствуют о том, что умеренная и кратковременная влаго-і тепловая обработка, присущая-процессу гранулирования^ не сказывается отрицательно на качестве белка и доступ^ ности аминокислот. Так, из литературных данных (Ерта-1 нов И. Д., 1966; Заирова С. 3. 1966; Локтева Г. В. и др.* 1970) известно, что денатурация белковых веществ гороха] и других культур, которая происходит при влаготепловой, обработке, не является отрицательным фактором в оценку пищевых достоинств этих* продуктов. В опытах на живот-» ных было доказано, что протеин быстрее переваривался лучше усваивался после тепловой обработки. Денатурация! белкового комплекса приводит к лучшей усвояемости про» теинов. Этим подтверждается существенность влияния теп-і ловой обработки на процесс' ферментативной деградации! протеинов в желудочно-кишечном тракте. !

В исследованиях, проведенных И. X. Рахимовым (1975)jJ доказана недостоверность различий по доступности* лизину в гранулированных и обычных кормосмесях (табл. 6). І

Из таблицы видно, что доступность лизина в кормосме­сях и гранулах, приготовленных из пшеничной муки и яч­меня, была высокой и разница в доступности лизина грану­лированного и обычного*корма составляла 1,1—2,4%.

В исследованиях Eggum (1973) установлено, что содер­жание лизина в гранулах на 6—8% ниже по сравнению с обычным кормом, по другим аминокислотам такой законо­мерности не наблюдалось. Снижение уровня общего лизи­на не вызывало достоверного понижения биологической ценности протеина. Однако чистое использование протеина было ниже в гранулах по сравнению с негранулированной смесью. Отсутствие достоверных различий по биологичес­кой ценности протеина при снижении содержания лизина в гранулах автор объясняет тем, что в этом рационе лимити­рующим фактором была другая аминокислота. Это свиде­тельствует о том, что колебания в биологических парамет­рах происходят только в том случае, если изменяется со­держание лимитирующей аминокислоты.

При сравнительном изучении рационов, в состав кото­рых входили гранулированные и обычные корма, в опытах на поросятах также не обнаружено достоверных различий в качестве протеина и доступности аминокислот (Antoni J., Cranz С., 1967; Homb Т., Lyse А., 1964). В ряде исследова­ний показано, что протеин в гранулированных кормах ха­рактеризуется более высокой переваримостью, а использо­вание протеина и аминокислот после гранулирования улучшается (Бузик В, 1970; Heins Т., Рорре S., 1975; Meade R. J. и др., 1966).

V. Hansen (1970) в своих обширных исследованиях сравнивал рассыпные и гранулированные комбикорма и не обнаружил достоверных различий в использовании проте­ина корма. Аналогичные результаты получены и другими авторами (AumaitreA., 1976).

Таким образом, гранулирование комбикормов не приво­дит к существенным изменениям в содержании аминокис­лот и их использовании.