ПРОИЗВОДСТВО АЛЬТОЗНОЙ ПАТОКИ

ФЕРМЕНТЫ СОЛОДА

Ферменты, или энзимы, — это органические вещества, ак­тивизирующие и ускоряющие биохимические процессы и ре­акции.

Подобно химическим катализаторам, энзимы не принимают непосредственного участия в происходящих процессах расщеп­ления сложных веществ и поэтому не расходуются на эти про­цессы. Это свойство позволяет. проводить энзиматические процес­сы в больших массах гидролизуемых материалов с относительно небольшим количеством ферментов, причем по. окончании про­цессов при соблюдении температурного режима, не подавляю­щего активность энзимов, последние сохраняют свои свойства расщепления высокомолекулярных веществ.

В настоящее время установлено, что в состав каждого фер­мента входит белок, что и определяет его каталитическое дейст­вие три соблюдении особого температурного режима.

Действие каждого фермента строго ограничено и специфично. Так, амилолитические ферменты расщепляют крахмал, протео - литические ферменты, белки и т. д.

Активность фермента тесно связана с определенным опти­мальным для него температурным режимом, активной кислот­ностью, концентрацией и химическим составом среды.

Ферменты, находящиеся в водном растворе, теряют свою ак­тивность при нагревании до температуры, значительно превы­шающей оптимальную - При 85° большинство ферментов разру­шается.

Присутствие Сахаров и некоторых солей в растворах защи­щает ферменты от разрушения и сохраняет их активность даже при высоких температурах (80—85°).

Осажденные и высушенные ферменты отличаются стойкостью и без ущерба для своей активности переносят температуру 130° и даже выше.

Из большого числа ферментов, содержащихся в солоде, для технологии ферментативной патоки особое значение имеют ами­лолитические и протеолитические, а также энзимы, расщепляю­щие гемицеллюлозу и фосфорные соединения.

Накопление энзима а-амилазы начинается только в про­растающем зерне. До начала роста этот энзим в зерне отсут­ствует. Первая стадия действия а-амилазы — это разжижение крахмального клейстера. Далее крахмал под действием энзима растворяется, расщепляясь до декстринов. В соответствии с ука­занными функциями а-амилазу относят к декстринообразующим энзимам, подготовляющим крахмал к более глубоким процессам расщепления.

Активная кислотность среды, оптимальная для действия а-амилазы, определяется значением рН 5,7 при температуре в пределах 60—70°.

Р-Амилаза — сахарообразующий энзим, расщепляет раз­жиженный крахмальный клейстер и декстрины до мальтозы.

Оптимальная активная кислотность среды для р-амилазы соответствует рН 4,8.

Температурный режим, оптимальный для действия р-амилазы, зависит от содержания в среде Сахаров (мальтозы), являющих­ся для этого фермента защитными от высоких температур.

Наиболее активна р-амилаза при температуре 60—65°. Такой температурный режим осахаривания наиболее приемлем в за­водской практике, так как предотвращает развитие в заторе нежелательной микрофлоры. В отличие от а-амилазы р-амилаза при температуре 70° инактивируется.

Цитаза отличается свойством расщеплять гемицеллюлозу, входящую в состав стенок клеток различных веществ, образую­щих эндосперм. В результате этого нарушается строение указан­ных частей зерна и ферменты, накопляющиеся в растущем зер­не, получают возможность проникать непосредственно в клет­ки крахмала, белка и других веществ, необходимых для жизне­деятельности растения, так как только простейшие продукты эн- зиматического распада в растворенном виде используются рост­ком для питания.

Оптимальная активная кислотность среды для действия ци - тазы соответствует значению рН 5 при температуре 45—50°.

К протеолигической группе энзимов, расщепляющих белки до растворимых форм ряда аминокислот, относится п е п т а з а.

Оптимальная температура действия пептазы 50—52°. При 70° энзим полностью разрушается. По опытным данным, рН среды 5,5 можно считать оптимальным для пептазы.

Фосфатаза расщепляет органические вещества с выделе­нием фосфорной кислоты, соли которой повышают кислотность среды.

Оптимальная активная кислотность среды для действия фос - фатазы соответствует рН 5,5 при температуре 50°.

Мальтаза содержится в солоде, изготовляемом из проса и семян сорго. Мальтаза расщепляет мальтозу на две молекулы ілюкозы. Указанные свойства этого фермента используются для получения паток с высоким содержанием глюкозы.

При действии фермента тирозиназы на аминокислоты, в частности на тирозин, в результате сложных окислительных про­цессов получаются интенсивно окрашенные в бурый и темный цвет меланоидины.

По данным проф. А. И. Островского, ферментативные про­цессы накопления меланоидинов тесно связаны с наличием в исходных продуктах аминного азота. Одним из продуктов про - теолитического распада азотистых веществ является тирозин — основной объект для действия тирозиназы, без которого на­копление меланоидинов не наблюдается, даже при наличии ти­розиназы.

Проф. В. С. Грюнер считает, что меланоидины оказывают большое влияние на свойства сахаристых веществ при их дли­тельной термической обработке. Они вызывают потемнение про­дукции, повышают гигроскопичность и придают ей специфиче­ский и часто неприятный запах.

По данным В. Л. Кретовича, в результате конденсации реду­цирующих Сахаров с аминокислотами в процессе разваривания сырья и гидролиза образуются темноокрашенные меланоидины. Не влияя отрицательно на амилолитическую активность энзимов, меланоидины увеличивают потери Сахаров и ухудшают качество продукции.

Скорость накопления меланоидинов пропорциональна кон­центрации редуцирующих Сахаров и аминокислот. В связи с этим, по данным Забродского, для снижения содержания в зато­ре меланоидинов следует уменьшить концентрацию разводки пу­тем разбавления ее водой.

Методы устранения ухудшающего влияния меланоидинов на качество мальтозной патоки еще недостаточно изучены.