ПРОИЗВОДСТВО АЛЬТОЗНОЙ ПАТОКИ

ГИДРОЛИЗ

Процесс осахаривания крахмала, содержащегося в кукуруз­ной муке и солоде, заключается в расщеплении этого крахма­ла ферментами солода с присоединением к нему молекулы во­ды По формуле:

2 С6Н10О6 + Н20 = C, jH3aOu.

Д. Н. Климовский и В. Н. Стабников следующим образом описывают схему ферментативного гидролиза крахмала: а-ами - лаза солода, разрывая связи в любом месте молекул амилозы и амилопектина, дробит их на мелкие частицы, вследствие чего сильно понижается вязкость крахмального клейстера. Освобож­денные нередуцирующие концы глюкозных цепочек атакуются Р-амилазой и образуется мальтоза. При совместном действии а - и р-амилазы амилоза полностью превращается в мальтозу через ряд постепенно уменьшающихся цепочек, представляющих собой декстрины. Осколки молекулы амилопектина, являющие­ся декстринами, со свободных концов также атакуются р-ами­лазой, образующей мальтозу, а междуузловые части разрывают­ся а-амилазой, которая может отщеплять и глюкозу.

Действие а - и р-амилазы прекращается, когда остаются сое­динения цепочек, связанные с фосфорной кислотой, называемые фосфодекстринами. Эти соединения расщепляются особым фер­ментом— декстринофосфотазой с освобождением фосфорной кислоты. Освобожденные цепочки осахариваются, по всей ве­роятности, р-амилазой.

Графически ферментативный гидролиз осуществляется по следующей схеме[4]:

Крахмал ЮОи

I

Амилопектин 80* — t |

-Амилаза I | I 1 J

А-Амилодекстрин 40Х t

А-Амилаза

Фосфодекстрины 5%

Декстриназа и амилаза

Практически в результате ферментативного гидролиза про­исходит распад крахмала с образованием 75—80% мальтозы и 20—25% декстринов, не дающих окрашивания с йодом.

Промежуточными продуктами распада являются декстрины (коллоидные вещества), отличающиеся от крахмала меньшим молекулярным весом и способностью растворяться в холодной воде. Все декстрины оптически активны.

Первая группа декстринов — амилодекстрины — имеет моле­кулярный вес 10 000 и вращает плоскость поляризации на угол
+ 195—-196°. Амшлодекстрины с раствором йода дают синее окрашивание.

Эритродекстрины показывают угол вращения - Н194°, раство­ром йода окрашиваются в красно-бурый цвет. Молекулярный вес эритродекстринов 7000.

Ахродекстрины имеют угол вращения +120°, с раствором йода не дают окрашивания. Молекулярный вес ахродекстринов 3700.

Мальтодекстрины показывают угол вращения +181—183,5°, с раствором йода не дают окрашивания.

Восстанавливающая способность мальтодекстринов достигает 40—43% от восстанавливающей способности мальтозы.

В первой стадии гидролиза крахмала вязкость декстринов уменьшается, что со­пряжено с уменьшени­ем их молекулярного веса.

Рядом исследова­ний установлено, что при гидролизе крахма­ла под действием а - и Р-амилазы основная часть крахмала осаха - ривается в очень корот­кие (Промежутки вре­мени, в то время как некоторая часть крах­мала расщепляется медленно.

Анализ данных диаграммы (рис. 17) указывает на интенсив­ность процесса в начале гидролиза, когда за первые 30 минут в заторе накапливается 86,4% продуктов расщепления крахмала, за 40 минут 90,4%, после чего интенсивность осахаривания рез­ко падает.

Еще энергичнее происходит гидролиз растворимого крахма­ла после разваривания сырья под давлением.

Длительность осахаривания части крахмала сырья можно объяснить трудностью расщепления мелкозернистого крахмала, имеющегося в сырье, а также недостаточной полнотой осахари­вания крахмала, содержащегося в солоде и не подвергающегося развариванию и клейстеризации.

Полнота гидролиза крахмала в производстве ферментатив­ных паток имеет значение не только для выходов продукции, но и для дальнейших технологических процессов и в первую оче­редь для фильтрации заторов. Даже незначительная часть крах­мала или крахмального клейстера, остающегося в заторе неоса-
харенным, резко снижает скорость и полноту фильтрации зато­ров.

Как указывалось в разделе о свойствах амилолитических и лротеолитических ферментов, оптимальные действия их как ка­тализаторов связаны с температурными условиями, кислот­ностью, концентрацией и содержанием Сахаров, являющихся за­щитными при повышенных температурах в процессе гидролиза. Однако даже наиболее стойкий фермент а-амилаза при темпе­ратурах выше 75—80° теряет свою активность, что, по-видимо­му, объясняется свойством энзимов, как белковых веществ, при определенном температурном режиме коагулировать и резко ме­нять свои физико-химические свойства.

В данном случае большое значение имеет продолжительность пребывания фермента под действием высоких температур. При кратковременности горячих процессов активность амилазы со­храняется. Это свойство позволяет с помощью амилазы разжи жать горячий крахмальный клейстер с последующей его расхо - лодкой для создания оптимальных условий действия р-амилазы.

Наибольшая активность а - и р-амилазы проявляется при оп­тимальных для них температурах и активной кислотности сре­ды; оптимальная температура для энзиматических процессов разжижения крахмала находится в пределах 60—70°, для оса - харивания—55—60°.

Как отмечалось выше, активная кислотность затора обуслов­ливается кислотностью исходного сырья и солода, химическим составом воды, применяющейся в производстве, содержанием фосфорной кислоты, образующейся в результате расщепления энзимом фосфатазой фосфорных соединений сырья, а также про­дуктами конечного распада белков — аминокислот, образующих­ся в результате действия протеолитических ферментов.

Активная кислотность затора может регулироваться прибав­лением различных кислот и солей. Так, при пониженной кислот­ности затора можно рекомендовать подкисление его минераль­ными или органическими кислотами (серная, соляная, уксусная, молочная и др.), а также кислыми фосфатами или в отдельных случаях нейтральной солью CaS04. При повышенной активной кислотности в затор даются карбонат и бикарбонат кальция.

Повышение общей (титруемой) кислотности резко понижает активность амилазы. Обычно высокая кислотность затора явля­ется следствием повышенной кислотности сырья и появления молочнокислого или маслянокислого брожения или вредной мик­рофлоры.

Нормальная титруемая кислотность затора из кукурузной муки характеризуется расходом 0,75 мл 0,1 N раствора едкого натра на 20 мл затора.

Повышенная кислотность нейтрализуется гашеной известью, после чего осахариваемая масса стерилизуется кипячением в продолжение 30 минут. В охлажденную массу дается новая пор­ция солода.

Угнетающе действует на амилазу также щелочная среда: при щелочности, соответствующей значению рН 8, активность амилолитических ферментов угасает.

Концентрация затора и содержание в нем достаточного ко­личества влаги также отражаются на энзиматическом процессе. Осахариваемая масса должна отличаться подвижностью, а со­держание воды в ней—обеспечивать растворение ферментов и проникновение их в крахмальное зерно. Оптимальная концент­рация затора из кукурузной муки определяется содержанием в нем 20—25% сухих веществ.

При более высоких концентрациях соотношение в осахарен - ном заторе между редуцирующими сахарами и декстринами из­меняется в сторону повышения декстринной фракции.

Перечисленные особенности энзиматического гидролиза по­зволяют организовать процесс осахаривания с учетом оптималь­ных условий действия отдельных ферментов и получения гидро - лизатов заданных кондиций. Так, гидролизаты с высоким со­держанием декстринов получаются при торможении активности р-амилазы и создании оптимальных условий катализа с по­мощью а-амилазы при температуре затора 65—70°. Обогащение гидролизатов редуцирующими сахарами достигается активиза­цией р-амилазы при температуре 60—65°.

Повышение содержания в гидролизатах белковых вещестз происходит при температуре затора 45—55°, оптимальной для активности пептазы.

При 52° происходит нарастание кислотности за счет расщеп­ления фосфотазой органических соединений с выделением фос­форной кислоты.