Доклады о будущих и современных технологиях

ОСОБЕННОСТИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ИОДИД 5,10,15,20-ТЕТРАКИС (4^-МЕТИЛПИРИДИЛ)ИОРФИРИНА С БЫЧЬИМ СЫВОРОТОЧНЫМ АЛЬБУМИНОМ КРОВИ

.Е. Кутырев, Е. А. Малькова, Ю. А. Губарев

Научные руководители - Е. А. Малькова, канд. хим. наук, науч. сотрудник Ю. А. Губарев канд. хим. наук, науч. сотрудник

ФГБУН Институт химии растворов им. Г. А. Крестова РАН

Изучение взаимодействия порфиринов с протеинами, представляет несомненный научный и практический интерес, связанный в первую оче­редь с жизненно важными процессами, протекающими в организме, таки­ми как транспорт жирных кислот, лекарственных препаратов, токсичных экзогенных веществ и метаболитов. Порфирины могут служить флуорес­центными зондами, позволяющими определять конформацию протеина, и оценивать транспортные свойства белков.

В качестве объектов исследования были выбраны: бычий сывороточ­ный альбумин (БСА) и 5,10,15,20-тетракис (4-К-метилпиридил)-порфириа (H2T(4-NMePyI)4P). БСА является эндогенным транспортным белком, а H2T(4-NMePyI)4P хорошо флуоресцирует в водных средах. Исследования проводили в буферах (рН=4,0-8,6). При данном значении рН БСА сохра­няет нативную конформацию [1], а для порфирина в концентрационном

-8 -4

Интервале 10-10 М выполняется закон Ламберта Бугера Бера (R =0,9983), что свидетельствует о том, что порфирин не ассоциирован. Параметры комплексообразования БСА с порфирином определяли по ме­тодике Скэтчарда [2].

При низких концентрациях порфирина (до 10-6 М) оценивали измене­ния в спектрах флуоресценции БСА при титровании порфирином. При вы­соких концентрациях порфирина (до 10-4 М) характер взаимодействия БСА и порфирином оценивали по данным электронной адсорбционной спектро­скопии, титруя раствор порфирина белком. В результате проведенных ис­следований установлено, что H2T(4-NMePy)4P взаимодействует с БСА по двум механизмам, при малых концентрациях порфирина происходит его интеркаляция внутрь субдоменов IB и IIA белка, обеспечивающая форми­рование устойчивого комплекса. При этом реализуется многоцентровое взаимодействие порфирина с фрагментами аминокислотных остатков, формирующих внутреннюю полость субдоменов IB и IIA. Второй меха­низм взаимодействия порфирина с поверхностью белка имеет электроста­тическую природу.

Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ №12-03-31423 мол_а

1. Kongraksawech Т., Vazquez-Landaverde P., Rodrigo-Garcia J., et. al.// Food Science and

Technology - 2008, Vol. 43, I.11, рр. 1922.

2. Filyasova A. I., Kudelina I. A., Feofanov A. V. // J. Mol. Struct. - 2001, 565, рр. 173.